Afin de clarifier les caractéristiques de la protéase d'encre, le processus d'enzyme de protéase neutre pour les protéines d'escopène est étudié sous différentes concentrations de masse de substrat [S0] et blocs d'enzyme [E0]. L'équation du modèle est équipée pour mettre en place une solution enzymatique. Les résultats montrent que l'hydrolyse de l'enzyme à 50 ° C, pH \u003d 7,2 est une augmentation de l'enzyme et hydraulique hydraulique (DH) avec la concentration de masse neutre. Hauteur, mais réduite avec l'augmentation du substrat de concentration de la qualité d'origine; L'équation dynamique des protéines hydrolyzédiennes neutres est la suivante: DH \u003d 1- (1 + 32,65 [E0] / [S0] pourrité T-0.1T) -0.0619; La concentration neutre la plus importante des solutions d'enzymes est de 3,06 & 10-3 [S0], la concentration de masse importante est de 326,50 [E0]. Ce modèle dynamique est bon pour les résultats des tests. L'adéquation peut fournir une base théorique aux prévisions du processus d'hydrolyse enzymatique.