L'ester de N-acétyl veneine (AIO6) est inséré dans l'expression de vecteur PET28A pour construire des expressions procaryotes PET28A / AOOOO-AIO6. Après avoir converti à E. coli, le raffinement des propriétés d'enzyme de protéines de recombinaison positives et pures de la protéine recombinante est de la recherche et des solutions d'enzymes pures ont été étudiées à l'hydrophosol lyslium ATCC7966 hémolysine (ourlet), entérotoxine cytotonique, ast), protéase de procracellelelle, EP), Effets de protéase Serine (SP) et de la phospholipase phospholipase (phospholipase al, pho) et 5 facteurs malveillants. Les résultats montrent que PET28A / AIO-AIO6 montre un grand nombre de N-acétyl Veneine dans E. coli., Les conditions optimales de la lactone laine pure n-acétylneine avec pH 8,0, 30 ° C, peuvent être possibles actuellement dans la gamme de Le pH 6,0 à 11,0 et l'activité enzymatique peuvent être améliorés à 80 ° C. Maintenir plus de 65%; et des enzymes sont bien résistantes à de nombreux ions métalliques, composés et protection neutre; L'enzyme a un certain effet dégénératif sur de nombreux substrats; Valeur km 0.015 mmol / l en chContexte;583.33 U / Mg.N-acétyle Haute Polyshanase dans 5 AccueilWe Culture de 5 facteurs de toxicité 8 h et 12 h Le montant a tendance à diminuer de manière significative (p \u003c0,05).Cette expérience a dépassé l'identification des propriétés d'enzyme Aoio-Aio6 et a prouvé que Aoio-Aio6 pourrait inhiber l'expression de son attitude par dégradation des petites et moyennes entreprises.Placer une base théorique pour la prévention biologique de l'environnement environnemental aquatique et hydrophobe.