Avec des graines de légumes comme des matériaux, passez par le sulfate d'ammonium homogène (saturation de 20% à 60%), la chromatographie sur colonne d'ione deee-Sephadex A25, peut obtenir deux sommets d'enzyme I et ACPASE II. Après que les piliers ACPASE I HA et CONA-SEPHAROSE 4B sont purifiés, 51,3%, plus de 10.80U / mg. ACPASE I, montre une zone de protéase unique selon l'analyse de la page et les pages SDS, prouvant ACPASE ITRE c'est une protéase monanylique avec du poids moléculaire d'environ 32 kDa. Lorsque le nitrobenzophosphate est le substrat, le pH enregistré est de 4,0, la température optimale est de 50 ° C, distance de 2,48 mmol / L, en particulier des constantes de 1,47u / mm et n ° 183; MG, ACPASE I au minimum MI Constant 0,15 mmol / L, a la plus grande constante constante de 74,63 U / mm & Par conséquent, la dynamique de l'ACPASE I, les caractéristiques peut fournir une base théorique pour de nouvelles recherches à l'avenir.
2007, 38(4)
S330.2
S51R44
8 octobre 2007
Ce document académique portant sur Phosphate. et intitulé Purification partielle et dynamique des graines de haricots en bois Phosphatase ACPASE I en Sciences agricoles de base Chinese Agriculture a été édité et complété par College of Agricole College, Université Quang Tay, Nanning, 530005, Chine;Sciences agricoles Guangxi améliorée Biologique Biological Cropologicological Touche clé de laboratoire, Nanning, 530007, Chine de DongDengFeng, YangJie, WangYongFeng, SuanXingLinSuanZhiMei a été édité et complété. Publié à 8 octobre 2007 dans le journal Guangxi Sciences agricoles, volume 2007, 38(4), Projet de réforme et de recherche de l'Université de Quang Tay sous copyright.