[Objectif] Pour étudier l'activité antimicrobienne de l'activité d'enzyme antimicrobienne de deux protéines de coton in vitro pour simuler une activité antibactérienne de deux protéines de coton, offrant une base théorique pour les protéines de coton et en utilisant une valeur élevée. [Méthode] Poudre de type coton, protéine de graines de coton (protéine cotonée isolée, CPI) a été préparée par l'Ostern alcalin traditionnel et l'acide (protéine de coton isolé, CPI) et protéine de coton, isolement de protéines de coton, protéines de la protéine de graines de coton, TRICINE-SDS- Traitement de la sous-urgence des protéines de la page, en balayant la structure microscopique de surface de la protéine des microscopes électroniques, la sélection de la globuline de coton, de la CPI) et du CPI de la protéine de contenu et la simulation d'estomac animal par environnement digestif intestinal in vitro est résolue en manipulant le CPG et le CPI selon protéase d'estomac et trypsine; Bacillus et Staphylococcus dorés sont respectivement, respectivement, kanamycine, kan et solutions de protéines décompressées qui ont été contrôlées pour étudier les activités de résistancen du produit sans graines de coton et détecte simultanément le poids moléculaire et la distribution métopeptide dans les produits d'hydrolyse enzymatique utilisant une chromatographie liquide haute performance, HPLC. [Résultats] La vitesse minière d'acide alcaline est (70,52 et # 177; 2.40)%, la teneur en protéines de l'IPC obtenue est (89,53 0,66)%; 4 de la méthode des Ostern obtenue 4 types de protéines, de globulines, de protéines solubles alcooliques et de protéines protéiques, la vitesse d'extraction (67,55 et # 177; 1.16)%, dans laquelle le CPG a une fonction la plus élevée de protéines (82,57 et # 177; 1.02)%. La carte de la page TRICINE-SDS indique que la composante sous-unité de CPG est plus proche de l'IPC; La microstructure de la surface de la protéine est observée par un énorme microscope électronique à balayage et CPI est une structure en nid d'abeille avec une taille de grain uniforme et la CPG comprend des particules de protéines uniformes; Liée à IPC, en maintenant complètement les acides aminés complets. Avec des enzymes en cas de traitement, l'hydrolyse de l'IPC est supérieure à celle du CPG et de la petite teneur en peptideTU (MW ≤ 0,8 kDa) (MW ≤ 0,85%) de la protéine de séparation des semences est nettement supérieur à la protéine de graines de coton (40% à 60%). Les résultats des tests d'activité antibactériens montrent que lorsque la protéase d'estomac-trypsase est de 5 000 à 5 000 u, deux produits non-protéase sont les plus forts, au moment du processus d'hydrolyse de CPI et de CPG (respectivement 24, 72 et # 177. 1 , 07)% et (19,26 & # 177; 0,39)%, l'inhibition de deux produits d'hydrolyse enzymatiques supérieurs à l'inhibition de l'E. coli Staphylococcus; L'activité antibactérienne des produits enzymatiques de CPI est supérieure à celle de la CPG, les deux bactéries n'ont pas à fond de protéines digestives. L'IPC a été analysé par la mesure de la mesure du poids moléculaire des ingrédients actifs antimicrobiens de l'hydrolyse d'enzymes de 0,57 à 0,75 kDa, tandis que le poids moléculaire CPG a été distribué à 0,66 à 0,78 kDa. [Conclusion] Protéine préparée par deux méthodes Il n'y a pas de différence significative dans la vitesse d'extraction (p> 0,05), dans la sous-unité, segment de la méthode de l'Ostern est différente, mais l'ingrédient CPG et CPIg soi-même;Les deux ont une certaine activité antibactérienne après avoir digéré l'imitation et l'activité antibactérienne des produits enzymatiques CPI est supérieure à celle du CPG.
2016, 49(15)
Ce document académique portant sur Graine de coton. et intitulé Préparer la protéase de coton et son activité antibactérienne en 1393 Chinese Agriculture a été édité et complété par Principaux laboratoires de transformation agricole, science agricole, Chine, Chine, Chine, 100193 de BaoYuMing, HanXiaoYan, XinFengJiao, KongZhiJiang a été édité et complété. Publié à dans le journal Science agricole chinoise, volume 2016, 49(15), sous copyright.