[Objectif: Malondialdéhyd, MDA dans la formation de peroxydes de lipides, l'effet de la teneur en protéines de noix, de la structure de la WPI et de l'efficacité de l'émulsification, ont discuté de cette structure WPI limitée de cet oxygène à des niveaux moléculaires mécanismes d'impact fonctionnel, il est basé sur l'oxydation de la protéine de noix. résistance et dommages des fonctions d'émulsion. [Méthode] La protéine de noix est séparée par l'estCiatte acide, le 1,1,3,3-tétrarothyl cyclopropane est ajouté. La concentration finale de MDA MDA est de 0, 0,1, 1, 5, 1 0 et 20 mmol & # 183; L-1, à la température ambiante 24 heures à la température ambiante, enlevez la MDA par dialyse, puis geler et sécher les noix oxydantes de la MDA. La protéine. Identifier l'étiquetage des protéines oxydantes (mercapto, disulfure, amino), propriétés chimiques physiques (solubilité, turbidité, taille hydrophobe, taille des particules et émulsion de protéines) et émulsification des protéines. [Résultats] L'oxydation MDA provoque une protéine de noix de 68,74% à 11,88%, en particulier 5-20 mmol & # 183; L-1MDA a un effet significatifLa solubilité (p <0,05), mais la turbidité de la protéine est négligeible (toutes valent environ 0,32; en termes de modifications de groupe moléculaire protéique, 0-1 mmol & # 183; L-1 MDA n'est pas affectée par le Gratuit de liens succiniques, de disulfure, d'amino et de carbonyleyle gratuitement, mais 5 mmol & # 183; L -1 sur la concentration en MDA dans les groupes Total mercapto et amino gratuit et accroître l'efficacité des liens disulfure et des groupes carbonl (P <0,05); gel de polyacrylamide L'électrophorèse montre également la concentration de paires de disulfure plus élevées, l'augmentation de la teneur est significativement et la réduction de la liaison disulfure et des liants non réactifs sont formées dans les molécules de noix de protéines (à l'intérieur) et l'oxydation de la L-1 MDA ne fait pas affecter la protéine de noix inférieure à 0,1 mmol & # 183; L-1 MDA, et en 1 mmol & # 183; L-1MDA, peut réduire considérablement la teneur en coiffe α-spirale et β-pliante β, augmenter la teneur en boucle aléatoire; augmentation fluorescente; Protéine en concentrationMDA est comme la structure de commande de la structure de protéines secondaires, en particulier 10 mmol & # 183; La concentration L-1 MDA peut réduire considérablement la résistance fluorescente protéique .0-1 mmol & # 183; L'oxydation L-1 MDA ne change pas la protéine hydrophobe, mais la concentration de MDA 1 mmol & # 183; L-1 réduit considérablement l'hydrophobe des protéines, le niveau maximal d'hydrophobotilité est le 1/10 du groupe témoin; Dans le même temps, moins de 1 mmol & # 183; L'oxydation L-1 MDA n'a pas d'effet significatif sur la taille et la charge de protéines de charge, tandis que la concentration dépasse 1 mmol & # 183; L-1MDA peut augmenter considérablement la taille de la taille de la protéine et atteindre la taille de particules maximale à 10 mmol & # 183; L-1MDA160NEM et réduit considérablement les frais de protéines et a diminué lorsque les niveaux de MDA sont augmentés. À propos de la fonction d'émulsification RYLING, 0,1 mmol & # 183; L'oxydation L-1 MDA peut réduire considérablement l'émulsion protéique et 1 mmol & # 183 oxydation L-1MDA peut réduire considérablement la stabilité de l'émulsification; Parce que les concentrations de MDA augmentent à 20 mmol & # 183; L-1, activitéLa stabilité émulsifiante et émulsifiante continuent de refuser et peut prendre environ les deux tiers des fonctions.[Conclusion Une protéine de noix se situe dans un produit d'oxydation d'oxydation MDA et des niveaux d'oxydation améliorés, la MDA est considérablement modifiée par la structure moléculaire de protéines (y compris les groupes de résidues de la part) par réaction avec des protéines, favorisant ainsi sa liaison d'affiliation pour former un changement synthétique de son, ainsi réduire considérablement la fonction d'émulsification de la protéine.