Pour étudier l'effet de la RNase part IIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIIII rose Listeria ribonucléase RNase IIRNCS acide aminé mutant dans les noms de domaine opération ARN dégradé, et de sélectionner un acide aminé essentiel en utilisant un chevauchement génétique extension technique PCR (SOE-PCR) pour la mutation génétique ;. Puis dupliquez le fragment de gène mutant de RNCS D50A, E122A à l'expression vectorielle PET-32A (+), dans E. coli APTTG pour une expression d'induction; L'expression de protéines recombinantes et de son calcul spécifique à l'antigène est déterminée par SDS-Page et Western Blot; L'influence de sa spécification antigène a été étudiée. L'analyse des noms de domaine a montré que la séquence d'acides aminés LM-RNASE III contient un ARN de liaison de domaine deux fils (DSRM) et un domaine enzymatique d'acide nucléique (RUBOC), dans lequel le nom de domaine Riboc contient cinq sites Web actifs. Les résultats de la page SDS indiquent que la protéine masse moléculaire RNaseiII-D50A et RNase IIII-D50A et RNASE IIII -E22 sont de 42,5 kD, avecValeur théorique;L'analyse Western Blot montre que la protéine RNaseii-1 Protein-1) 50a et la RNASE III-E122A peuvent être à l'abri de la LM Sérum actif.Les opérations in vitro d'enzymes ont montré que la rnase III a diminué pour Mn2 + ou Mg2 +, après une mutation de l'hépartine 50thulaire, la rnase IIRNC a diminué (p \u003c0,001);Mutation de glutamate 122 bits, les iirns de rnase dégradés actifs sont extrêmement significatifs (p \u003c0,0001), montrant que 122 bits acide glutamique est une position principale qui maintient le fonctionnement de LM RNase IIRNS.