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[Objectif] Pour étudier les changements des propriétés chimiques de μ-calpain et de la fibrine myobienne après l'abattage, les mécanismes de systèmes mécaniques sont étudiés et des mécanismes d'eau musculaire sont découverts, base théorique de niveau d'approvisionnement pour contrôler les parfums froids. [Méthode] Prendre le plus long cochon de 1 h, maturité 6, 12, 24, 72, 12, 10 et 168 heures à 4 ° C, analyse quantitative de l'opération de Calpain avec génie électrique Le processus est déterminé par l'indice de fragmentation de myOibrril ( IMF) et la coïncidence de la fibroïdine de myoblast est analysée avec une électrophorèse transformée de gel-SDS. La loi; En mesurant la perméabilité à l'eau et la dissolution de la fibrine mécanique, la variation de l'hydratation musculaire cardiaque est étudiée et la capacité de maintien de l'eau, la WHC est déterminée par du papier filtre à pression et une résonance magnétique nucléaire est utilisée. Aimant Aimant à faible nucléaire, LF-RMN, test quantitatif quantitatif sur la distribution et le muscle en mouvement Trois Etat différent (reliure d'eau, pas facile à chasser et à eauC liberté). [Résultats] 1-24 h après l'abattage, le fonctionnement augmenté par μ-calpain et la myoblastine sans dégradation significative et IMF n'a pas de changements significatifs (p> 0,05). Après le rire, musclé 24 h à l'âge adulte, les activités de Calpain ont diminué progressivement et la valeur IMF a augmenté de manière significative (p <0,05) et le myoglore de fibrine a été considérablement réduit et les changements musculaires de conserve de l'eau. Dans le processus mature des muscles, ACPAIN opère sur des protéines musculaires entraînant une expansion et une dégradation de la structure de protéines, une main aura un processus de création de protéines de poids moléculaire, augmentant ainsi la surface spécifique de protéines, augmente sa dissolution; Pour l'autre personne, il existe également un résidu de résidus hydrophobes et une coordination croisée de la protéine qui provoque une solubilité en protéines réduite et une augmentation de l'hydrophobilité de la surface et la concurrence entre les deux détermine les caractéristiques d'hydratation de la protéine après la dégradation. Parmi eux, 24-120 h, μ-calpain, dégradation de la librairement modérément modérée, augmentation significative de la solubilité (p <0,05), de sorte que les muscles ne sont pas dFlux domestique dans P22 (R = 0,286, P <0,01), eau libre P23 est tombée (r = -0,246, p <0,05); L'exposition à l'absence interne à l'intérieur de l'eau entraîne une augmentation significative de la perméabilité de la surface (P <0,05), entraînant des muscles sans muscle P23 (R = 0,319, P <0,01); Les résultats LF -NMR-T2 montrent que le coefficient de corrélation de lien eau P21 et de l'eau sans écoulement P22 est R = -0.890 (p <0,01) et le coefficient de corrélation d'eau ne coule pas P22 et de l'eau pour P23 libres est R = -0.360 ( P <0,01) indique que l'eau combinée et l'eau libre "à l'état" ne sera pas facile à débiter et à protéiner avec une structure d'eau haut de gamme de la protéine détruite, l'eau combinée est libérée, se transforme en eau non fluide et la dégradation de Les protéines musculaires mènent à des eaux claires et des muscles en fibres. 120-168 h Après avoir massacré de 120-168 h, la dégradation élevée de la protéine de myoblaste, provoquant une faible protéine de poids moléculaire d'accumuler, de l'hydrophobicité de surface et de la solubilité réduite, le muscle n'est pas facile à alimenter P22 inférieur (P <0,05), NSouhait gratuit P23 (p <0,05), pas facile à exécuter "Statut changeant" dans de l'eau libre, l'eau ne coule pas dans le myogus de la structure de la fibre coule progressivement vers les lacunes à l'extérieur de la bylchrom, devient la liberté, conduit à une nouvelle déshydratation et aux muscles sont abaissés.[Conclusion] 24-120 H, épisodes de chirurgie de dégénérescence Thibino Calpain, augmente la solubilité des protéines et le calcul hydrophobe de la surface, les augmentations d'hydratation, combinées à l'eau et à de l'eau libre dans le muscle ne sont pas faciles à parcourir les muscles.120-168 h Après l'abattage, la myoblast de protéines de la protéine, la polymérisation de la protéine de poids moléculaire, l'eau de protéine est abaissée et les muscles ne sont pas faciles à couler "" dans de l'eau libre dans la déshydratation.

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Nom du journal
Numéro d'édition

2015, (12)

Introduction

Ce document académique portant sur Fibrine. et intitulé Changez la loi des propriétés de chimie physique des protéines de μ-calpain et de myoblast dans le système musculaire après l'abattage en Sciences agricoles de base Chinese Agriculture a été édité et complété par Département de la transformation des produits agricoles, Science agricole, Chine, Département de la transformation de la production agricole, Beijing, 100193 de XieXiaoLei, WeiXiuLi, ZhangChunHui, LiXia a été édité et complété. Publié à dans le journal Science agricole chinoise, volume 2015, (12), Fondation nationale des sciences naturelles de la Chine, industrie nationale du bien-être public (agriculture) sous copyright.

Fonds et projets
Fondation nationale des sciences naturelles de la Chine, industrie nationale du bien-être public (agriculture)
Institution et adresse
Département de la transformation des produits agricoles, Science agricole, Chine, Département de la transformation de la production agricole, Beijing, 100193