Les protéines UK114 ont un rôle important dans l'adaptation des opérations de Calpain. Pour étudier initialement les caractéristiques biologiques de la protéine UK114, le gène protéique UK114 a été identifié et identifié, ainsi que la structure protéique et analysé les prévisions fonctionnelles. Extraire l'ARN total dans le foie de la chèvre. Grâce à l'amplification d'amorces spécifiques, des séquences de gènes de protéines UK114 sont obtenues et les propriétés physiques de la protéine UK114 sont analysées par des procédés biochimiques et des peptides de signal, un équilibre, une glycosylée, une phosphorylation et une deuxième et deuxième et deuxième de la deuxième et deuxième seconde année. Les résultats ont montré que la protéine protéine recombineuse UB114 a été obtenue en dupliquant 414 nucléotides, codant d'une protéine de 137 acides aminés, poids moléculaire d'environ 14 ku, une équésité de 6,19; Ingrédients de la protéine d'acides aminés dans l'alanine le contenu le plus élevé, représentant 15,3%, manque d'histidine et trydepophane; Il n'y a pas de signal peptidique dans la structure de protéines et sans site de glycosylation, de nombreuses zones de phosphthylation; α spirale dansStructure secondaire de 35,04% de protéines, le curling irrégulier représentait 37,23%, les plis β représentaient 21,17%;α-spirale dans la structure à trois étages située dans la borne N et β se situent principalement dans le terminal C. Cette protéine n'a pas de signal peptidique et de glycosylation, indiquant que la protéine n'est pas une protéine sûre, ne peut pas être glycosylé. , montrant une structure instable;Il existe de nombreux sites de phosphorylation, déterminant la diversité et la complexité de ses fonctions.Le résultat peut fournir une certaine théorie plus tard dans l'étude des fonctions protéiques.Ajuster.