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[Objectif] à afficher, affiné de la fonction de domaine de fonction de la phytase alcaline alcaline alcaline (Phy HT) de Bacillus SP.HJB17 et d'enzymes analysées et l'application d'extension d'enzymes est définie. Base. [Méthode] Bioinformatique technique, la séquence de protéines phy HT est une analyse de l'information biologique. Expressions, transcriptions, séparation et purification pour obtenir une solution soluble de protéine HTH HT avec une activité enzymatique, la méthode bleue sulfat-molybdène de propriétés physiques de phy ht est étudiée. [Résultats] Les résultats de l'analyse de séquence montrent que Phy HT comprend 633 acides aminés contenant 2 noms de domaine phytase, appartenant à une phytase typique du BPP. Le poids moléculaire relatif (MW) est de 69321,68 peau, le niveau théorique est de 5,37, une protéine hydrophile. Dans la structure secondaire, α-Helix (Helix), β-curseur (feuille) dans PHY HT et la structure avancée forme une couche bêta. La structure soviétique est principalement. Les propriétés d'enzyme ont montré que la température de réponse optimale des enzymes est de 35 C, à 45; C ci-dessous est plus stable. réLe pH le plus approprié est de 8,0, au pH de 6,0 -12,0 conditions relativement stables.Les concentrations CA2 + et MG2 + sont des enzymes basses et des ions métalliques tels que Fe2 +, Mn2 +, Zn2 +, CU2 +, NI2 + ont des effets inhibiteurs.[Conclusion] Cette étude a connu avec succès la séquence de protéines Phy HT et les propriétés enzymatiques, Phy HT appartient à la phytase alcaline, à une activité enzymatique élevée, à une bonne stabilité, avec une grande valeur dans la théorie de la recherche et de la production industrielle.

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Nom du journal
Numéro d'édition

2018, 58(9)

Introduction

Ce document académique portant sur Alcalin et intitulé Analyser les caractéristiques de séquence et d'enzyme de la fonction BIN - Fonction de domaine β - barils pliants en 1393 Chinese Agriculture a été édité et complété par Le principal laboratoire d'agriculture forestière et de protection, ministère de l'Éducation, Département des provinces, Université de foresterie de Beijing, Beijing 100083, Chine;Université forestière de Beijing, Beijing 100083, Chine de ZhangBei, LuFang, LiuYong, SongYing a été édité et complété. Publié à dans le journal Magazine microbiologique., volume 2018, 58(9), Fonds spécial pour les dépenses de recherche fondamentales pour les collèges et les universités centrales, la Fondation nationale des sciences naturelles de la Chine (31070651) .SupportedbyfundelamentalResearchFundfundrairraités, bythénationnaturalsCieneneofchina sous copyright.

Fonds et projets
Fonds spécial pour les dépenses de recherche fondamentales pour les collèges et les universités centrales, la Fondation nationale des sciences naturelles de la Chine (31070651) .SupportedbyfundelamentalResearchFundfundrairraités, bythénationnaturalsCieneneofchina
Institution et adresse
Le principal laboratoire d'agriculture forestière et de protection, ministère de l'Éducation, Département des provinces, Université de foresterie de Beijing, Beijing 100083, Chine;Université forestière de Beijing, Beijing 100083, Chine