Il est conçu pour analyser les données du moteur musculo-squelettique du cœur des moutons et placer la base pour clarifier le mécanisme de croissance et de développement des embryons de mouton. Essai précédent Application des cartes Mas Tandem, TMT) pour les adultes MEILI MORE DE LA PREVETENANCE N ° 85 (D95), 105 (D135) et 135 jours (D135) Les embryons musculaires les plus longs pour quantifier la protéine et analyser les groupes comparent D85 / D105, D85 / D135 et D85 / D1353. Sur la base de ce test, trois groupes comparables de feuille squelette musculo-squelettique, régulant des muscles squelettiques du mouton et analysant les protéines candidates et analysant les protéines candidates ont été analysées et vérifiées en utilisant des méthodes de zone de données telles que le KEGG, la surveillance de la réponse de la PRM. PRM ciblant la vérification quantitative de la protéine marquage de différents muscles musculaires musculaires (MyOSIN-2 ISOFORM X2, MYH) montre la tendance à l'évolution de son changement, conformément à la tendance mature de la fibre. Muscles d'embryons de mouton. Cette étude est une augmentation de la différence de l'analyse du KEGG de la protéine et de la régulation de l'augmentation des protéinesLa différence montre que l'équipe de comparaison D105 / D85 est considérablement enrichie dans des itinéraires de signalisation tels que l'insuline et les groupes de comparaison D135 / D105 et D135 / D85 sont considérablement riches. Un chemin de signal tel que la copie de l'ADN et absorbe la digestion des protéines. Les éléments de protéine Catalaines (PRKACA) et GLUCOSE 4 (GLUT4) sont considérablement enrichis dans des signes d'insuline avec des protéines en fonction des camps liés au muscle kinase A (Glut4). L'analyse de l'information biologique montre que le poids théorique de ces deux protéines est de 121,73 et 20,64 ku et 147, 12 avec des résidus d'acides aminés positifs et 135, 12 résidus actifs acides aminés; La théorie théorique des points est de 8,81 et 6,54; Le coefficient moyen hydrophobe est de -0,408 et 0,811; La protéine Prkaca n'a pas de terminaux de glycosylation N-Site, avec 45 sites Web phosphorylés; La protéine GLUT4 a une glycosylation de glycosylation, 25 phr PhHCA protéine la structure à trois étages et le camp-2 dépend de la protéine kinase une similaritéLe cristal auto-unifié est de 85% et de la structure de la protéine de glucose et du glucose glucose glucose glucose glucose glucose1 est de 78%.Cette étude montre que la tendance de la PRM quantitative est conforme à la tendance à l'échéance des embryons de mouton, la protéine Prkaca et GLUT4 dispose d'un outil de modification de phosphorylation riche et impliquée dans le chemin du signal d'insuline spécifié est un candidat de protéines importante.