À propos des caractéristiques biologiques de la lipoprotéine liée à Peptidoglycan, à Pala, a conçu une paire de lipoprotéines liées aux méthodes Peltidioglycan (Pala) et PCR conçues pour développer HPS Pala. Toute la séquence de gènes a été dupliquée et la commande. Des méthodes d'information biologique ont été utilisées et le nucléotide Palagular HPS et leurs séquences d'acides aminés cryptées sont comparables. La séparation de 5 types d'abolitions est sélectionnée et la structure moléculaire de la protéine pala, des paramètres importants tels que la nature physique et la chimie et les fonctions structurelles, les protéines de structures secondaires sont prédites et analysées, et la troisième structure de la protéine de pala est similaire. Les résultats montrent une amplification PCR des segments de destination de 462 pb; Le résultat de la disposition de celle-ci a une certaine différence dans les similitudes de la chaîne nucléotidique palie entre différents types de sérums et la séquence d'acides aminés correspondante est faible; L'analyse prioritaire du codon indique que le gène palé est principalement choisi parmi GCA et AAA; Théorie professionnelleLe bilan de Tein Pala est de 6,28 et l'acidité est faible;La structure secondaire de la protéine pala est basée sur l'hélice alpha, les bobines irrégulières et les chaînes étendues;La séquence d'acides aminés de la protéine HPS Pala et la similitude de la protéine d'épidémophilus est de 71,97%.Le modèle moléculaire structurel tridimensionnel de HP de HP est construit avec succès en tant que structure de protéines PAL, qui est similaire à la protéine pala, et contient également des zones de poche peptides, principalement de la tyrosine (Tyrros) de 80. Phénylalanine 39 bits (faction) et de la leucine ( Leu) composant 84 bits.Le modèle de protéines HPS de HPS de HPS fournit une référence pour une recherche approfondie sur la fonction de protéines de Pala.