Les saveurs de viande sont étroitement liées à la phospholipide hydrolysée de manière intramusculaire et phospholipase A2 sont dominées par hydrolyse phospholipide intramusculaire, dans laquelle la phospholipase ne dépend pas de calcium A2ε (IPLA2ε) est une importante. L'utilisation de la technologie PCR à dos à dos, des muscles de chanvre a été reflété vers le gène de cryptage Ipla2ε. Le cadre d'ouverture du gène est de 1425 pb, codant 474 acides aminés, poids moléculaire d'environ 54 ku, point théorique est de 7,86. L'analyse de l'information biologique montre que l'IPLA2ε Proteine contient 2 clairement une zone informatique est une protéine membranaire hydrophobe; Les séquences d'acides aminés Ipla2ε contiennent un domaine de phospholipase comme Patin, contenant la conservation des bavoirs hydroélectriques Serine-Aspartate préservés. Utilisation des expressions E. coli PCold1 Le système d'expression recombinant d'IPSε Gene IPLA2 est attaché à l'extrémité 5 'du gène iPLA2 Ipsin. La protéine génique codée maltose a augmenté la solubilité de la protéine de fusion de fusion dans la procaryote, enfin reconnue dans E. coli. Expression soluble ipla2ε.Les résultats montrent que la protéine pure d'Ipla2ε obtenue en utilisant une marque relative et la méthode de filtrage et le procédé de filtrage de gel, indiquant que l'étude a placé un travail dans l'étude de la fonction d'Ipla2ε dans la viande.Base.